补体的遗传学特征学特征表现为多种补体分子具有遗传的多态性在染色体上密切连锁的，形成不同的基因家族。

补体(complement，C)是存在于正常人和动物血清与组织液中的一组经活化后具有酶活性的蛋白质。早在19世纪末Bordet即证实，新鲜血液中含有一种不耐热的成分，可辅助和补充特异性抗体，介导免疫溶菌、溶血作用，故称为补体。补体是由30余种可溶性蛋白、膜结合性蛋白和补体受体组成的多分子系统，故称为补体系统（complement system）。根据补体系统各成分的生物学功能，可将其分为补体固有成分、补体调控成分和补体受体（CR）。

C1q与其相关的分子：甘露糖结合蛋白（mannose-bindingprotein,MBP）、肺表面活性物质脱辅基蛋白A和D（surfactant protein A ａnd D,SP-A,SP-D）、类风湿因子（RF）和胶固素（conglutinin）等，为具有以胶原样蛋白和凝集素区结构为特征的一组蛋白。因此有人将collagen与lectin两字缩合，归纳称为“collectin”（可暂译为胶凝素）。这些相关分子均能以抗体依赖或非依赖的方式被激活，再激活补体系统，或具有结合C1q-R的能力，从而模拟和放大C1q的功能作用。

大鼠补体1q(C1q)elisa试剂盒  

C1是经典激活途径中的起始成分。它是由1个分子的C1q和2个分子的C1r及2个分子的Cls借Ca2 连接而成的大分子复合物。分子量约为750kDa。其中C1q为具有识别作用的亚单位，C1r和C1s为具有催化作用的亚单位。 

C1q为各种补体分子中分子量（410kDa）的γ球蛋白。其分子结构较特殊和复杂，由A、B、C三种不同类型的肽链所组成。其中A、B、C链各6条，共18条。A、B、C三种肽链的分子量不尽相同，分别为24、23和22kDa，各含有222-226个氨基酸残基，且彼此同源。每条肽链由含半胱氨酸残基的一个短的N末端区所组成，接着为一段81个氨基酸的胶原序列（即重复的三股序列Gly-X-Y，Y处通常为羟脯氨酸或赖氨酸残基）。该序列的其余部分为非胶原性的。A、B链间及两条C链间各有一个二硫键相连接。18条肽链中每三条不同的肽链组成一条三股螺旋，故共有6条这样的结构。每条螺旋的肽链均由丝状胶原样成分组成。在6条螺旋结构C端由于氨基酸序列的随机卷曲而形成6个花蕾状的球形头部，呈花朵形展开。在近N端约为1/2全长的螺旋结构呈束状并平行排列，其N末端为C1q的尾部。
Reid等已对C1q分子的A、B链做了部分氨基酸分析，并完成了A、B链的cDNA克隆及序列分析。因此，C1q分子的大部分一级结构已经明确。编码C1qA、B、C三条肽链的基因均定位于人的第1号染色体的短臂34.1-36.1区。

C1q的胶原样区有结合C1r和C1s的部位。并证实聚合的C1q刺激B细胞增强其产生Ig的作用，也是通过其尾部而完成的。C1q的关部含有能识别IgFc片段上补体结合部位的位点（C1q与C1q-R相互作用），且由于6个球形头部呈花朵形展开，更增加了其与Ig接触的机会。C1q同1个分子的IgM结合即可被活化，但至少需同两个IgG分子结合才能被活化，而且两个IgG分子在细胞膜上的距离不得少于700nm。C1q对人4种IgG亚类的结合亲和力依次为：IgG3>IgG1>IgG2>IgG4。

Reid等已对C1q分子的A、B链做了部分氨基酸分析，并完成了A、B链的cDNA克隆及序列分析。因此，C1q分子的大部分一级结构已经明确。编码C1qA、B、C三条肽链的基因均定位于人的第1号染色体的短臂34.1-36.1区。
大鼠补体1q(C1q)ELISA试剂盒