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小鼠I型胶原(COL1)ELISA试剂盒
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品牌名称：$brandModel.Title(进口品牌)型号： 原产地：中国大陆 发布时间：2017/1/19 10:28:52更新时间：2024/11/25 15:31:20
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3条α 肽链交互缠绕形成了绳索状超螺旋结构，每一条胶原链都是左手螺旋构型，3条左手螺旋链相互缠绕成右手螺旋结构形成胶原蛋白独特三重螺旋结构，使其分子结构非常稳定。胶原蛋白中含有大量甘氨酸，约占总氨基酸27%，也有报道说占13%。胶原α -链N-端氨基酸是焦谷氨酸，它是谷氨酰胺脱去一分子氨而闭环产生毗咯烷酮羧酸它在一般蛋白质中较少见。 胶原蛋白中脯氨酸和羟脯氨酸含量也特别高，是胶原蛋白质特有氨基酸，二者均占14%左右。而色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属于不完全蛋白质。
小鼠I型胶原(COL1)elisa试剂盒
胶原蛋白主要由成纤细胞或与其来源相类似细胞如成骨细胞、 成软骨细胞 合成 生物体内胶原合成一般包括一系列过程首先在胞内合成胶原蛋白分子形成前胶原进而在胞外进一步聚合成胶原纤维和胶原束。
1 I型胶原蛋白结构
胶原蛋白是一个庞大家族，种类繁多，结构高度复杂。从分子结构、超分子结构，再到组织分布和功能等、具有显著多样性。尽管如此，胶原蛋白基本组成却是大同小异在氨基酸序列上都含有(Gly—X—Y)n重复序列 这些重复序列是构成三聚体结构基础其中X通常为Pro Y通常为Hy-Pm或Hy-Lys。
I型胶原螺旋和非螺旋结构区还含有赖氨酸和羟赖氨酸与羟脯氨酸形成类似羟赖氨酸是在内质网内通过赖氨酰羟化酶作用由赖氨酸羟基化作用而形成。赖氨酸和羟赖氨酸残基共价交联有利于胶原分子三股螺旋结构稳定同时羟赖氨酸形成有利于糖组分吸附可以发生半乳糖化或葡萄糖半乳糖化通过羟赖氨酸残基位点发生O-糖基化。
几种常见类型胶原在体内分布如表1所示 α 多肽链中每3个氨基酸序 胶原类型 组织分布 I 型 皮肤、骨、角膜、肌腱、肿瘤 Ⅱ型 软骨、玻璃体 Ⅲ型 皮肤、子宫壁、血管壁 Ⅳ型 基底膜、胎盘 V 型 皮肤、胎盘、羊膜 Ⅵ型 子宫壁、皮肤、角膜 Ⅶ 型 羊膜、皮肤 Ⅶ 型 内皮细胞 Ⅸ型 软骨 x 型 软骨 Ⅺ 型 软骨、脊椎盘 Ⅻ 型 皮肤、腱 xⅢ型 内皮细胞 列组成中就有一个重复甘氨酸因为甘氨酸有*小侧链基团，这样序列结构使α 链间距离缩短、 空间*小 链与链间紧靠在一起形成螺旋结构更稳定。大约有35%重复结构单元Gly-X-Y中X和Y残基分别为脯氨酸和羟脯氨酸。 羟脯氨酸是由脯氨酸被脯氨酰羟化酶羟基化作用后演变而来 其羟基对于氢键形成以及三股螺旋结构稳定都是必需。 羟脯氨酸在胶原氨基酸组成中含有大约10%量其含量可用于定量测定胶原。
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1.2 高级结构
三股螺旋分子有序聚集使胶原纤维具有一定强度和韧性。 (α)氨基酸序列结构 (b)1 条 α 链左手螺旋结构和 3 条 α 链形成右手三股螺旋结构 (c)原纤维聚集结构 图 1 I 型胶原化学结构示意图 2 胶原蛋白应用 2.1 生物医学材料与临床应用 由胶原制成手术缝合线既有与天然丝一样高强度又有可吸收性在使用时既有优良血小板凝聚性能止血效果好又有较好平滑性和弹性缝合结头不易松散操作过程中不易损伤机体组织。胶原于不同细胞之间存在很强亲和力与在伤口愈合过程中起到关键作用生长因子间也有着特殊亲和力在血液凝固后还可以通过刺激组织再生与修复来防止再次发生出血所以胶原可以作为凝血材料。 同时用合成材料或胶原蛋白在血浆代用品、 人造皮肤、人工血管、 骨修复和人工骨和固定化酶载体等方面研究和应用方面都十分广泛。
胶原与大多数合成聚合物相比具有独特生理和生物特性这主要来源于胶原分子结构复杂性。I型胶原每一条α 链形成左手螺旋每个螺旋结构区大小约0.87nm3条α 链又相互缠绕形成右手螺旋结构每个螺旋结构区大小约8.6nm三股螺旋形成胶原分子平均分子量约300kDα长度300nm直径1.5nm。三股螺旋分子间以一定间距、呈纵向对称交错排列形成原纤维。 分子间交错距离为67nm纵向相邻分子间距为40nm。化学结构示意图见图1。胶原原纤维再聚集形成纤维然后再形成更大纤维束。
早在1987年Schnieke等就将人I型原胶原蛋白[Proα1(I)]基因导入到Proα1(I)缺陷鼠Mov-13细胞系中[此细胞系正常表达Proα2(I)] 获得了具有正常功能人鼠杂合I型胶原蛋白。 Toman等则在酿酒酵母中同时表达了4种基因 即Proα(I)、 Proα2 (I)和P4H酶2种亚基基因 获得了稳定表达重组人I型原胶原蛋白异源三聚体。1999年有报道将完整胶原蛋白Proα1(I)与Proα2(I)基因转入小鼠并在小鼠乳腺中表达。Toman等也获得了转Proα1(I)原胶原基因小鼠乳腺中表达原胶原量已达到8 mgmL且所获得原胶原蛋白能够形成同源三聚体高级 结构但不足是Pro与Lys残基羟基化程度不够。同源三聚体I型胶原蛋白与成纤维原I型胶原蛋白异源三聚体有相似Tm 值且长度相似 在正常组织中有I型原胶原蛋白同源三聚体存在现象。 John等在小鼠乳腺中表达了Proa2(I)与P4Hd与B亚基基因 在乳腺中获得原胶原产量达到50-200txgmL原胶原上脯氨酸残基羟基化程度与生物体正常原胶原一致 并能形成同源三聚体结构还有热稳定三螺旋结构域。但是Toman和John等在小鼠乳腺中获得都是成熟胶原前体形式－－-原胶原。以这样形式在乳腺中表达分泌蛋白是优是劣还不能一概而论就是对于胶原这样结构蛋白而言也很难加以评判。因为成熟胶原蛋白溶解度要比原胶原低几个数量级 所以在乳腺中分泌不会对宿主本身造成麻烦但问题是以前体形式分泌要想成品化还要通过N端、C端蛋白酶消化以去掉前肽。
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