S-100 蛋白是一种酸性钙结合蛋白，分子量 21 000，主要存在于中枢神经系统各部星状神经胶质细胞胞液中，因其在饱和硫 酸铵中能够 100%溶解而得名。S-100 蛋白由α 和β 两种亚基组成三种不同形式：S-100 β β (S-100 b)主要存在于神经胶质细胞和雪旺 细胞，S-100 α α (S-100 a0)主要存在于神经胶质细胞，S-100 α β (S-100 a)主要存在于横纹肌、心脏和肾脏。

S100蛋白具有一系列重要生物学功能。它不仅可以作为脑损伤生化标志物，用于脑组织损伤、脑缺血及脑中风诊断和治疗，而且还可以作为肿瘤标志物，检测恶性黑色素瘤疗效和疾病进展情况。随着对S100蛋白家族研究不断深入，势必对脑部相关疾病和黑色素瘤及其它肿瘤研究和防治起到越来越重要作用。

S100蛋白是一组低分子量钙结合蛋白，分子量在10～12kD，其氨基酸序列在脊椎动物中高度保守，与钙调蛋白及其他EF手型钙离子结合蛋白具有高度同源性。目前共发现有20种结构与功能相似、存在于不同部位可以调节细胞内和细胞外Ca2+S100蛋白：包括S100A1～S100A13、S100B、S100C、S100P、钙粒蛋白C（Calgranulin C）、钙结合蛋白3（Calbindin 3）、Profilaggrin和毛透明蛋白（Trichohyalin）等。

 S100蛋白是由两个同分异构两个亚单位组成同型二聚体或异型二聚体。细胞内绝大多数S100蛋白分子以同型二聚体形成存在，此外还能形成S100A／S100B，S100A8／S100A9异型二聚体，S100A82／S100A9三聚体以及S100A82／S100A92四聚体等，其聚合作用主要依赖于疏水作用力。研究发现，S100分子不含任何糖类、脂类和核酸成分。S100A0含有2个亚基，S100A只含有1个亚基，A100B由2个亚基组成。不同S100蛋白含有类似氨基酸结构域，在氨基端和羧基端均含有疏水区，在每个亚基羧基端均含有1个EF手型钙离子结合区，当与钙离子结合后，S100蛋白构象发生改变，暴露出其与靶蛋白结合位点，进而通过与相应靶蛋白作用发挥其生物学效应。Zn2+与S100组氨酸残基结合后可以诱导S100分子羧基端构象改变，从而增加氨基末端钙离子结合位点与钙离子亲合力。

S100蛋白家族不同分子具有广泛生物学活性，通过钙离子信号转导、影响激素分泌和抑制微管蛋白组装及抑制蛋白激酶C介导磷酸化等途径，在细胞增殖、分化、肌肉收缩、基因表达、分泌、及细胞凋亡中发挥重要作用，其功能异常亦可导致不同疾病。