小鼠β淀粉样蛋白42(Aβ42)elisa试剂盒 

β-淀粉样蛋白（amyloid β-protein，Aβ）分子量约4kDa，由β淀粉样前体蛋白(β-amyloid precursor protein,APP)水解而来，由细胞分泌，在细胞基质沉淀聚积后具有很强神经毒性作用。

Aβ 是由 APP 经 β-和 γ-分泌酶水解产生。APP 是一种在各种组织中广泛存在，并集中表达于神经元突触部位膜蛋白质，Aβ 片段即位于其跨膜区域。β-分泌酶首先在 β 位点将 APP 裂解为 β-N 端片段( sAPPβ) 和 β-C 端片段，然后 γ-分泌酶在 β-C端片段近 N 端跨膜区域水解释放出有 39～ 43 个氨基酸组成 Aβ 肽段，此过程被称为 APP 淀粉样降解途径，APP 非淀粉样降解途径是由 α-和 γ-分泌酶所介导水解生成。sAPPα、p3 和 α-C 端片段，由于 α-分泌酶作用位点在Aβ 区域，从而阻止了 Aβ 产生。Aβ 生成效率主要取决于 APP 及其水解酶亚细胞定位。
Aβ神经毒性作用 Aβ 神经毒性作用在阿尔茨海默病病程进展中发挥着主要作用。

在稳定状态下，α-分泌酶主要分布在细胞膜上，β-分泌酶则主要定位于高尔基体外侧网络结构( tans-Golgi network，TGN) 和内涵体中，γ-分泌酶分布较广，在细胞膜和多种细胞器中均有发现。APP合成于内质网，经高尔基复合体加工修饰后，转移至其常驻位点 TGN，这也是 Aβ 主要产生部位。 APP 在 TGN 滞留时可被 β-和 γ-分泌酶降解产生Aβ。未被降解全长 APP 可通过由 TGN 产生分泌小泡运输至细胞膜表面，然后由定位于此 α-分泌酶介导其非淀粉样降解或是由网络蛋白包被囊泡内吞运转至内涵体，再由分布于该处 β-和 γ-分泌酶水解其生成 Aβ 或少部分再循环至细胞膜表面。因此，在 APP 运转循环中，Aβ 主要产生于 TGN 和内涵体。Greenfield 等利用无细胞体系对 Aβ 产生位点及其种类鉴定进行研究表明，在内质网中有不溶性 Aβx～ 42 ( N-terminally truncated，Aβ42 ) 产生，为胞内Aβ 类型，可溶性 Aβx～ 42、Aβ1～ 42 和 Aβx～ 40、Aβ1～ 40 生成于 TGN 及其分泌囊泡，为分泌型 Aβ。

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β 淀粉样蛋白( amyloid-β，Aβ) 是由淀粉样前体蛋白( amyloid precursor protein，APP) 经 β-和 γ-分泌酶蛋白水解作用而产生含有 39～43 个氨基酸多肽。它可由多种细胞产生，循环于血液、脑脊液和脑间质液中，大多与伴侣蛋白分子结合，少数以游离状态存在。人体内 Aβ*常见亚型是 Aβ1～ 40 和 Aβ1～ 42。在人脑脊液和血中，Aβ1～ 40分别比 Aβ1～ 42含量水平高 10 倍和 1． 5倍，Aβ1～ 42具有更强毒性，且更容易聚集，从而形成Aβ 沉淀核心，引发神经毒性作用。

β淀粉样蛋白 (Aβ)是阿尔茨海默症 (AD)患者脑中斑块核心蛋白 ,它由多种衍生自淀粉样前体蛋白(APP)不同长度肽组成 ,其中Aβ40和Aβ42是主要组分。我们通过电镜研究了这两种蛋白纤维形成过程。在溶液中Aβ42倾向于形成斑块状沉积 ,而Aβ40则更易于形成典型纤维。这种不同可能由Aβ42相对更为紧密二级构象所致。根据这些数据 ,我们推测静电作用对于早期Aβ42聚集是非常重要 ,这可能为理解Aβ40和Aβ42在病理中不同作用给出一些提示。

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