己糖激酶以两种不同的形式从酵母细胞中分离出来，称为 PI 和 P-II (Schulze et al . 1969)。这些是独立的、不可相互转化的同工酶（Womack等人1973）。

艾美捷Worthington来自酵母的己糖激酶的特性：

分子量：天然形式的分子量约为 100,000 (Schulze et al . 1969)，由分子量略高于 50,000 (Schmidt et al . 1973) 的多肽链组成。

佳 pH 值：7.5 - 9.0 (Sols et al . 1958)。

组成： PI 和 P-II 都含有相同的氨基末端缬氨酸和相同的羧基末端丙氨酸。Schmidt等人已经报道了氨基酸组成。（1973b）。

消光系数：消光系数PI 为 8.85，P-II 为 9.47（Schmidt等人1973）。

等电点：PI, 5.25 和 P-II, 4.93 (Schmidt et al . 1973)。

抑制剂：酶被与 SH 基团反应的化合物抑制。它还被 1-磷酸山梨糖、多磷酸盐、6-脱氧-6-氟葡萄糖、2-C-羟基-甲基葡萄糖、木糖和来苏糖抑制（Sols 等人 1958 和 McDonald 1955）。

活化剂：己糖激酶的催化活性需要镁离子。它被儿茶酚胺和相关化合物激活 (Harrison et al . 1972)。钙离子不影响酶活性。

特异性：该酶磷酸化 D-果糖、5-酮基-D-果糖（Avigrad等人1968）、D-葡萄糖、2-脱氧-D-葡萄糖、D-甘露糖和 D-葡糖胺。已证明 ATP 和 ITP 在酵母己糖激酶反应中发生转磷酸化 (Martinez 1961)。PI 与果糖的活性是葡萄糖的 2.6 倍，而 P-II 的果糖:葡萄糖比为 1:3 (Lazarus et al . 1966)。Bessell等人已经广泛研究了酵母己糖激酶的底物特异性。（1972）。

稳定性：冻干制剂和结晶悬浮液在 2-8°C 下可稳定 6-12 个月。

艾美捷Worthington己糖激酶测定：

Method : 该测定基于通过与葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的偶联反应 减少NAD + ，并通过测量340 nm处吸光度的增加以分光光度法测定。

在指定条件下，在 30°C 和 pH 8.0 条件下，个活性单位每分钟可减少 1 微摩尔 NAD + 。

试剂：

1.0.05 M Tris*HCl 缓冲液，pH 8.0，含 13.3 mM MgCl 2

2.0.67 M 葡萄糖在上述 Tris⋅MgCl 2缓冲液中

3.16.5 mM 腺苷 5＇三磷酸在上述 Tris⋅MgCl 2缓冲液中

4.6.8 mM NAD 在上述 Tris⋅MgCl 2缓冲液中

注意：NAD 的盐形式和水合程度可能会有所不同。应小心使用分析和正确的分子量。

肠系膜明串珠菌葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（Worthington 代码：ZF 或 ZFL）。以 300 IU/ml 的浓度溶解在上述 Tris⋅MgCl 2缓冲液中。使用期间储存于 0 - 4°C。

酶：

溶解在 Tris⋅MgCl 2缓冲液中，pH 8.0 以获得 0.02 - 0.04 ΔA/min 的速率。

程序：

将分光光度计调整到 340 nm 和 30°C。

将移液器移入每个比色皿，如下所示：

Tris⋅MgCl2 缓冲液 2.28 毫升

0.67 M 葡萄糖 0.50 毫升

16.5 毫米三磷酸腺苷 0.10 毫升

6.8 毫米 NAD 0.10 毫升

G-6-PDH 0.01 毫升

在分光光度计中 30°C 孵育 6-8 分钟以达到温度平衡并建立空白率（如果有）。在零时，加入 0.1 ml 稀释的己糖激酶溶液并彻底混合。记录 A 340增加3-4 分钟。从曲线的初始线性部分确定 ΔA/min。

Worthington主要研究覆盖生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

来源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml