单位定义：个单位在 25°C、pH 7.3 下每分钟氧化 1 微摩尔 NADH

请注意，哺乳动物乳酸脱氢酶 的来源已从天然兔肌肉形式变为在大肠杆菌中表达的重组体。重组酶达到或超过先提供的天然酶的规格。

艾美捷Worthington牛心LDH的特点：

分子量：35,000/亚基（Fosmire 和 Timasheff 1972）。136,700 ± 2,100/四聚体 (Huston et al . 1972)。

组成：Vallee 和 Williams (1975) 报道了它在低 pH 条件下的亚基解离。另见 Yang 和 Schwert (1972) 以及 Gold 和 Segal (1965)。

消光系数：消光系数=14.9。

活动：参见 Borgmann等人。（1974）。

特异性：该酶对 L(+)乳酸具有特异性。Meister (1950) 报告说它可以减少几种 α-酮酸和 α,β-二酮酸，但减少丙酮酸的速度大约是十分之。

抑制剂：LDH 相当稳定。它被碘化物灭活。对汞苯甲酸盐的抑制作用很慢。见 Schwert 和 Winer (1963)；还有安德森等人。(1974) 和 Bloxham等人。（1975 年）。

活化剂：George等人报道了许多稳定酶的有机化合物，例如二甲亚砜、乙醇和甲醇。（1969 年）。己烯雌酚及其几种衍生物也可以稳定酶（Cohen et al . 1969）。

来自兔肌肉的 LDH 的特征：

分子量：140,000。

组成：Lovell 和 Winzor (1974) 报告说，四聚体在 pH 为 5 的醋酸盐 - 氯化物缓冲液中完全解离成两个二聚体（分子量 70,000）（对牛心 LDH 没有影响的条件）。磷酸盐和吡啶核苷酸稳定四聚体的四元结构。磷酸盐具有活化作用。另见 Cho 和 Swainsgood (1973)。

活性：Stambaugh 和 Post (1966) 以及 Zewe 和 Fromm (1965) 报告了反应动力学。

艾美捷Worthington乳酸脱氢酶的测定：

Method : 反应速度由 NADH 氧化导致的 340 nm 处吸光度降低来确定。在指定条件下，在 25°C 和 pH 7.3 条件下，个单位每分钟会氧化 1 微摩尔 NADH。

试剂:

0.2 M Tris⋅HCl，pH 7.3

6.6 mM NADH 在高于 0.2 M Tris⋅HCl 缓冲液，pH 7.3

30 mM 丙酮酸钠在 0.2 以上 Tris⋅HCl 缓冲液中，pH 7.3

酶:

以 1 mg/ml 溶解在 0.2 M Tris⋅HCl 缓冲液中。使用稀释酶以获得 0.02-0.04 ΔA/min 的速率。在 Tris 缓冲液中并保持低温。

Worthington哺乳动物乳酸脱氢酶蛋白质浓度的测定：

程序：

将分光光度计设置为 340 nm 和 25°C。

移液器如下：

Tris⋅HCl, 0.2 M pH 7.3 2.8 毫升

6.6 毫米 NADH 0.1 毫升

30 mM 丙酮酸钠 0.1 毫升

在分光光度计中孵育 4-5 分钟以达到温度平衡并建立空白率（如果有）。

加入 0.1 ml 适当稀释的酶，并从初始线性部分记录 ΔA 340 /min。

Worthington主要研究覆盖生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。