乳过氧化物酶 (LPO) 是种带有血红素辅基的糖蛋白，可以作为两种同工酶的混合物出现。它的分子量为 77,500 道尔顿。LPO催化碘化物的过氧化氢氧化反应如下：

2I - + H 2 O 2 + 2H + → I 2 + 2H 2 O。

碘化物直接与血红素基团反应；在加入 H 2 O 2后，络合物碘化底物。LPO受肼抑制。检测程序已从 Morrison 的程序更新为基于 ABTS ® /H 2 O 2的方法，具有更高的灵敏度和重现性。

单位定义：个单位在 25°C、pH 6.0 下每分钟减少 1 微摩尔过氧化氢。注意：此单位定义基于种新的测定方法。以的方法产生了大约 2.8 倍的结果。

艾美捷 Worthington 来自牛奶的乳过氧化物酶的特征：

分子量：77,500 (Rombauts et al . 1967)。

组成：LPO 是种糖蛋白，每个分子具有个单的血红素辅基（Hultquist 和 Morrison，1963）。它可能由两种同工酶组成（Rombauts等人1967；Morrison等人1957；以及 Polis 和 Schmukler，1953）。另见 Morrison 和 Hultquist (1963)。

纯度指数：A 412 /A 280 = 0.93-0.96 Allen 和 Morrison 1963）。

消光系数：消光系数= 13.9。

艾美捷 Worthington乳过氧化物酶活性：

LPO 与其他过氧化物酶样，在 H 2 O 2存在下催化许多酚和芳香胺（连苯三酚、抗坏血酸、愈创木酚等）的氧化。参见 Morrison (1970) 第 657 页以比较各种过氧化物酶的比活性，还有 Maguire 和 Dunford (1971)。Morrison 和 Bayse (1973) 指出，碘化物直接与血红素基团反应，然后在加入 H 2 O 2时，配合物碘化底物。贝斯等人。(1972) 和 Morrison 和 Bayse (1970) 报告了碘化动力学。Chung 和 Wood (1970) 报告了硫氰酸盐的氧化，Maguire 和 Dunford (1972) 报告了碘化物的氧化。

抑制剂：LPO 被肼抑制 (Allison et al . 1973)。多尔曼等人。(1968) 报告了qing化物抑制的动力学。

艾美捷Worthington乳过氧化物酶的测定：

方法：测定程序是对 Morrison (1970) 描述的程序的轻微修改。反应速度通过测量由三碘化物产生引起的A 350的增加来确定。在指定条件下，在 25°C 和 pH 7.0 条件下，个单位每分钟会形成 1 微摩尔三碘化物。

试剂：

0.033 M 磷酸钠缓冲液 pH 7.0

磷酸盐缓冲液中的 0.005 M 碘化钾

0.090 M 过氧化氢。用试剂水将 0.1 ml 过氧化氢（Merck Superoxol 或等效物）稀释至 10 ml。

酶：

以1 mg/ml 溶解在磷酸盐缓冲液中。临用，在磷酸盐缓冲液中进步稀释以获得 0.02-0.04 ΔA/分钟的速率。

程序：

将分光光度计设置为 25°C 和 350 nm。通过用 0.005 M 碘化钾将 0.15 ml 0.090 M 过氧化氢稀释至 30 ml 来制备反应混合物。在室温下储存不超过 30 分钟。将 3.0 ml 反应混合物移入比色皿中，并在 25°C 下孵育 3-4 分钟以达到温度平衡并建立空白率（如果有）。加入 0.01 ml 稀释酶并记录 A 350中 3-4 分钟的增加。从曲线的初始线性部分计算 ΔA 350 /分钟。反应保持线性不超过 1-2 分钟。

计算：

Worthington主要研究覆盖生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

来源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml