已从胰腺、蛇和蜜蜂毒液中分离出磷脂酶 A2。福斯特等人。(1986)，陈等人。(1982), Coulard等人。（1987 年）和 Horigome等人。（1987 年）关于血小板磷脂酶 A2 的报告。Verheij等人已经报道了人类胰腺 PLA2 的结构。（1983 年）。

磷脂酶参与脂质代谢，是生物膜结构-功能关系的重要探针。道森 1973 年）。

艾美捷Worthington 磷脂酶 A2化学性质：

组成：

两种表现出磷脂酶 A 活性的蛋白质（A 2- α、A 2- β）已从Crotalus adamanteus中分离出来（Saito 和 Hanahan 1962，以及 Wells 和 Hanahan 1969）。每种蛋白质都由二聚体亚基组成（Wells 1971）。这两种蛋白质具有相似的活性，但在色谱和电泳上是不同的。海因里克森等人。(1977) 报道了这两种酶的独特结构特征和磷脂酶 A2-α 的完整氨基酸序列。这两个亚基在个氨基酸上不同； A 2- α 在残基 117 处含有谷氨酰胺，而酸性更强 的 A 2- β 在该残基处含有谷氨酸。

蛋白质登录号：P00623 

分子量：30,000 (Wells 1969)

消光系数：  消光系数= 22.7 (Wells 1969)

等电点：A-α 和 A-β 分别为 4.55 和 4.40 (Saito 1962)

活化剂：钙离子 (Dennis 1973)

抑制剂：锌、钡和锰离子（Golec等人1992 和 Uthe 1971）

特异性：该酶特异性催化 L- α 磷酸甘油酯的β-脂肪酯键的水解 (Van Deenen 1963)。

艾美捷Worthington 磷脂酶 A2 检测：

Method : 源自滴定测定程序的磷脂酶 A2 制剂的活性值可能完全取决于卵磷脂的来源和类型、其作为底物乳液的制备、反应混合物的其他组分以及使用的方法学/仪器。文献中报道的高纯度毒液磷脂酶 A2 的值范围为 200 至 3000 单位/mg。分析系统之间的比较是困难的。已发现以下测定在我们的实验室中是可重复的。在特定条件下，个单元在 pH 8.9 和 25°C 下每分钟从卵磷脂乳液中释放 1 个微摩尔可滴定脂肪酸。

试剂：

0.1 M 氯化钙

1.0 M 氯化钠

卵磷脂乳液：在 250 ml 烧杯中称取 4.0 克试剂大豆卵磷脂，加入 30 ml 1.0 M 氯化钠、10 ml 0.1 M 氯化钙和 100 ml 试剂水。在 4°C 下搅拌 30 分钟后，在 Branson 超声波仪或同等设备上以大功率对混合物进行 10 分钟的超声波处理。用试剂水稀释至终体积为 200 ml。

0.01-0.02 N NaOH - 标准化

酶：

将酶以 1.0 mg/ml 的浓度溶解在试剂水中。在运行测定时将此储备溶液保持在冰上。使用立即在试剂水中进行进步稀释。

程序：

可以使用自动滴定仪或实验室 pH 计进行滴定。反应容器应保持在 25°C。

空白率测定：将 15 ml 卵磷脂乳液移入 25°C 的反应容器中。将 pH 值调节至 8.9，并在获得恒定速率后记录将 pH 值保持在 8.9 3-5 分钟所需的滴定剂体积。将“空白速率”确定为从曲线的后线性部分每分钟添加的滴定剂体积。

样品测定：在上述乳液中加入适当稀释的酶。记录将 pH 值保持在 8.9 4-5 分钟所需的滴定剂量。从曲线的线性部分确定“采样率”为每分钟添加的滴定剂体积。

Worthington核心酶：包括：胶原蛋白酶，脱氧核糖核酸酶I，弹性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。

Worthington主要研究覆盖生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。