琼斯在 1920 年的工作通常被认为是胰腺核糖核酸酶的“开端”（Richards 和 Wycoff 1971）。核糖核酸酶由 Dubos 和 Thompson 于 1938 年分离，并于 1940 年由 Kunitz 结晶。

1947 年，Worthington 成为家生产高纯度结晶 RNase 的公司。在 1950 年代初期，Armor 公司制备了粗结晶酶，并以非常实惠的价格提供。整个 1960 年代和 1970 年代，RNase A 直是研究的热门对象，主要是因为它非常耐热，并且以高浓度存在于可获取的来源——牛胰腺中。这些研_途径（Hantgan等. 1974）。RNase A 是种酶和第三种确定正确氨基酸序列的蛋白质（Raines 1998）。

与 RNase 研究相关的工作已获得四项诺贝尔奖（Anfinsen、Moore、Stein 和 Merrifield）。大量文献和大量研究使 RNase 成为 20 世纪研究广泛的酶（Raines 1998）。

近的工作继续研究活细胞内质网中 RNase 的合成和成熟（Geiger et al . 2010）。许多工作仍在致力于研究 RNase 的折叠和聚集（Benito等人2008、Iwaoka等人2008 和 Arai等人2010）。该酶在癌症发展和基因调控中的作用正在研究中 (Shlyakhovenko 2009)，并且正在开发成癌症化疗剂 (Chao et al . 2010)。

艾美捷Worthington 核糖核酸酶B的化学性质：

蛋白质登录号： P61823

CATH 分类 (v. 3.2.0):

类别：Alpha-Beta

架构：滚动

拓扑：P-30 蛋白  

分子量：

RNase A：13.7 kDa (Hirs et al . 1956b)

RNase B：14.700 ± 0.3（Plummer 和 Hirs 1963）

佳 pH：RNase A：7.0-7.5（Brown 和 Todd 1955）

等电点：

核糖核酸酶 A：9.3（Ui 1971）

消光系数：

RNase A 和 B：8,640 cm -1 M -1（理论值）

RNase A：E 1%，280 = 7.3（Worthington RNase A）

RNase B：E 1%，280 = 5.77（理论上，RNase B）

活性位点残基：

组氨酸（H12、H119）

赖氨酸 (K41)

活化剂：

氯化钠 (Weickmann et al . 1981)

硫酸盐（Moosavi-Movahedi等人，2006 年）

抑制剂：

重金属离子

核糖核酸酶抑制剂 (RI)，种 50 kDa 的蛋白质，占哺乳动物细胞胞质溶胶中蛋白质的 ≤ 0.01% (Takahashi 1967)

尿苷-钒酸盐配合物 (Lindquist et al . 1973)

Worthington核心酶：包括：胶原蛋白酶，脱氧核糖核酸酶I，弹性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。

Worthington主要研究覆盖生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

来源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml