1928 年和 1932 年，Schmidt 次展示了腺苷脱氨酶的高特异性（Schmidt 1928 和 1932）。Conway 和 Cook 发现，与当时研究的其他脱氨酶不同，腺苷脱氨酶不受组织抑制剂、磷酸盐或碳酸氢盐的影响（Conway 和 Cook 1939）。后来发现施密特直使用的组织是腺苷脱氨酶的非常差的来源，康威和库克发现小腿粘膜中的高活性。

在整个 1940 年代和 1950 年代，进步研究了反应机理，并对来自不同来源的腺苷脱氨酶进行了纯化和研究（Kaplan 1952 和 1955）。

1960 年代，小牛脾脏腺苷脱氨酶的制备得到开发和精炼，这导致对其酶学性质的更深入了解（Pfronger 1967 a 和 b）。在 1960 年代后期，比较了来自不同物种的腺苷脱氨酶（Wolfendental 1968、Akedo 等人 1970 和 Edwards 等人 1971），进入 1970 年代，研究开始关注人类的腺苷脱氨酶，以更好地了解其与免疫缺陷的联系（Meuwissen 和 Pollara 1974 年，以及 Hirschhorn等人1976 年）。

1980 年代的研究增加了腺苷脱氨酶作为包括脑膜炎和肺结核在内的多种疾病的诊断工具的使用（Ribera等人1987 和 Segura等人1989）。1990 年代研究了腺苷脱氨酶抑制剂（Weitberg 和 Corvese 1990），并在 1991 年解析了小鼠腺苷脱氨酶的晶体结构（Wilson等人1991）。

天，人类腺苷脱氨酶因其在医学域的重要性而被广泛研究。正在研究基因调控和基因治疗，以了解 ADA 基因调控的临床意义（Aiuti et al. 2009 和 Wang 2009）。

Worthington公司腺苷脱氨酶的特异性：

腺苷脱氨酶已进化为作用于腺苷，并在实验室中作用于其衍生物（Sharoyan等人， 2006 年）。此外，腺苷脱氨酶作用于环脒中的碳-氮键而不是肽键（White ａnd White 1997）。

Worthington腺苷脱氨酶作品：

腺苷脱氨酶具有 (β/α) 8桶结构基序，并在催化袋中包含个锌原子。催化活性需要单的、结合的二价阳离子（锌或钴）（Cristalli et al. 2001）。

Worthington腺苷脱氨酶分子特征：

在高等真核生物中，两种不同的同工酶由不同的基因编码（Maier  et al. 2005）。在人类中，ADA1 是种单链 Zn 结合蛋白，几乎所有的活性都归因于该蛋白。ADA2 被认为是由单核细胞产生的，并且数量可以忽略不计。表达受阻的 ADA1 基因突变会导致免疫缺陷，而导致过度表达的突变会导致溶血性贫血（Pospisilova 和 Frebort 2007）。

该酶具有广泛的系统发育分布，其序列从细菌到人类高度保守（Chang 1991）。来自低等真核生物的基因不含内含子，而哺乳动物 ADA 基因中 95% 的 DNA 序列被内含子占据（Pospisilova 和 Frebort 2007）。已经报道了牛、小鼠、人、大肠杆菌、酿酒酵母和弗吉尼亚链霉菌的基因序列。活性位点周围的氨基酸残基在哺乳动物中是高度保守的（Cristalli et al. 2001）。人和牛腺苷脱氨酶有 93% 相同（Kelly等人1996），人和小鼠腺苷脱氨酶有 83% 重叠（Wiginton等人1984、Daddona等人1984 和 Yeung等人。1985 年）。该细菌酶与哺乳动物腺苷脱氨酶有 33% 的同性（Kelly等人， 1996）。

Worthington公司腺苷脱氨酶的应用：

1.升高的水平是对各种人类疾病的诊断测试（Ribera等人1987 和 Segura等人1989）

2.肌苷、脱氧肌苷和双脱氧肌苷合成（Sheid 1996）

3.生物体液中腺苷的测定 (Piras 1973)

4.测定血液中的 5＇-核苷酸酶 (Blackburn et al. 1992)

Worthington公司注于生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。艾美捷科技是Worthington公司的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

来源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml