实验表明，如果酶量保持恒定，然后逐渐增加底物浓度，反应速度将增加，直至达到大值。在此之后，底物浓度的增加不会增加速度（delta A/delta T）。这在图 1中以图形方式表示。

理论上，当达到该大速度时，所有可用的酶都已转化为酶底物复合物 ES。图表上的这个点被指定为 Vmax。使用这个大速度和方程 （图3），Michaelis 开发了组数学表达式来根据可测量的实验室数据的反应速度计算酶活性。 

米氏常数 Km 定义为大速度 1/2 处的底物浓度。如图 8 所示。使用这个常数以及 Km 也可以定义为：

K m = K -1 + K 2 / K +1

K +1、K -1和 K +2是等式（图3）中的速率常数。Michaelis 开发了图2。

艾美捷worthington已经确定了许多常用酶的米氏常数。Km 的大小告诉我们关于特定酶的几件事。

较小的 Km 表明酶只需要少量的底物即可达到饱和。因此，在相对较低的底物浓度下达到大速度。

大 Km 表明需要高底物浓度才能实现大反应速度。

酶在其上起催化剂作用的具有低 Km 的底物通常被认为是酶的天然底物，尽管并非对所有酶都是如此。

以上，就是艾美捷worthington有关基材浓度对于酶的活性影响。

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