1934 年，Meyerhof 和 Lohmann 发现醛缩酶存在于肌肉和酵母中。Herbert等人先将肌肉醛缩酶从异构酶中分离出来。1940 年。Neuberg 和 Kobel 于 1934 年次提出细菌中存在醛缩酶，后来在大肠杆菌中得到证实（Utter 和 Werkman 1941）。

在 1950 年代和 1960 年代研究了反应机制，并开发了将醛缩酶分为 I 类和 II 类的分类方案（Marsh 和 Lebherz 1992）。

研究这些抑制剂的工作始于 1960 年代中期（Spolter等人1965）和 1970 年代初期（Lehrer 和 Barker 1970，以及 Hinz等人1971）。1969 年，研究了醛缩酶的晶体以确定四聚体亚基结构（Eagles等人， 1969）。个低分辨率晶体结构于 1985 年确定（Sygusch等人1985），并于 1987 年得到改进（Sygusch等人1987）。

在对机制和特定活性侧残基的参与进行了些辩论之后，Littlechild 和 Watson 在 1993 年确定在底物结合位点处或附近不存在半胱氨酸残基，尽管初的研究得出了相反的结论（Littlechild 和 Watson 1993）。1997 年报道了兔醛缩酶的个高分辨率结构（Blom 和 Sygusch 1997）。

天，研究醛缩酶抑制剂的工作仍在继续（Dax et al. 2005）。正在进行研究以更好地了解其在化学酶合成中的效用（Bolt等人2008 和 Calveras等人2009）、其与其他细胞蛋白的相互作用（Forlemu等人2007）及其反应中间体（St .-Jean等人， 2005 年）。

Worthington公司果糖二磷酸醛缩酶 (ALD) 催化糖酵解和能量产生中的关键反应：

醛缩酶存在于所有动植物组织以及大多数微生物中。在动物和高等植物组织中发现的 I 类醛缩酶的特点是不需要二价金属辅因子，并且与底物磷酸二羟丙酮形成酮亚胺席夫碱中间体。仅在原核生物和低等真核生物中发现的 II 类醛缩酶需要二价金属辅因子（Heron 和 Caprioli 1975，London 1974，和 Lebherz等人1973，Gefflaut等人1995）。I 类醛缩酶分为三种类型： A 型（主要形式）存在于肌肉中；肝肾B型；和大脑中的 C 型（加上些 A）（Horecker等人1972）。

作品：

在哺乳动物中发现的三种同工酶（A、B 和 C）由四个相同的亚基组成，每个亚基都是 360 个氨基酸的多肽链。该酶具有同型四聚体结构，亚基约为 40 kDa (Marsh ａnd Lebherz 1992)。这些亚基的结构是个 β 桶，周围环绕着 α 螺旋和连接环（Littlechild 和 Watson 1993）。如果同型四聚体的四个亚基之的活性被敲除，则整个复合体将无法正常发挥作用，表明活性位点之间存在紧密的联系（Marsh 和 Lebherz 1992）。

Worthington醛缩酶的分子特征：

I 类真核酶的结构是高度保守的（Kelly 和 Tolan 1986 和 Freemont等人1988）；然而，I 类和 II 类酶的序列之间没有相似之处，因为它们具有不同的进化起源（Marsh 和 Lebherz 1992）。然而，I 类和 II 类酶都含有大催化活性所需的羧基末端酪氨酸残基（Rutter 1961 和 Morse 和 Horecker 1968）。延长的收缩活性通过下调细胞质糖酵解酶和增强线粒体酶活性来降低 mRNA 中 A 型醛缩酶的表达（Williams等， 1986）。

Worthington醛缩酶的应用：

化学酶合成（Bolt et al . 2008 和 Calveras et al. 2009）

结构-功能研究 (St.-Jean et al. 2005)

有机合成（Castillo等人， 2006 年，Concia等人， 2009 年）

D-果糖-1,6-二磷酸的定量

耦合反应中的代谢物测定 (Hiller et al. 2007)

柱和凝胶中的分子量标记

Worthington公司注于生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。艾美捷科技是Worthington公司的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

来源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml