名称： C3c

编号： A116

规格： 250 µg/vial

浓度： 1.0 mg/mL (实际浓度见分析证书)

类型 冷冻液体

纯度： >90%由SDS-PAGE

缓冲区： 10 mM磷酸钠，145 mM氯化钠，pH 7。2

消缺系数。 A280 nm在1.0 mg/mL时的=为1. 10

分子量： 139000Da (3链)

防腐剂： 无，0.22µm过滤

存储： - 7 0oC或以下。避免冻融。

根源 正常人血清 (经认证的HBsAg和HCV、HIV1和HIV-II抗体检测 均为阴性) 。

预防措施 在处理人体血液制品时要采取常规的预防措施。

一般说明

C3c是由iC3b (失活的C3b) 通过蛋白裂解(Law，S。K.A.和里德，K。

B. M. (1995)).在因子H、因子CR1或MCP存在下，I因子将C3b裂解C3b产生的。如果   iC3b与CR1结合，C3c可以通过因子I的额外裂解产生。因子H不能作为这种分裂的辅助 因子。C3c也可以通过胰蛋白酶样蛋白酶对iC3b的作用而产生。如果C3b体附着在一 个表面上，那么iC3b将继续附着在该表面上，当iC3b被裂解时，C3c被释放到周围的 溶液中，而C3dg/C3d片段则保留在该表面上。流体相C3b的分解情况相似，但在这种 情况下，C3c和C3dg/C3d都是可溶性片段。

物理特性和结构

分子量：  139,000道尔顿， 由三个二硫键连接链 (75,000 Da、39,000 Da和 25,000 Da) 组成。C3c是糖基化的。C3c的结构可能存在相当大的异质性，因为它是 由蛋白酶的作用形成的，而且它对额外的蛋白水解消化其敏感。ofiC3b消化的初始 阶段 (75,000、63,000和39,000 Da) 产生C3c (75,000、25,000和39,000 Da) 和   C3dg (38,900 Da) 。25000Da的片段来自n端，39000Da的片段来自C3b的alpha链的c 端。C3dg的额外裂解产生C3d (33,800 Da) 。C3c的两个较小的片段 (25000和      39000Da) 通过一个二硫键相互连接，而较小的片段 (25000Da) 通过一个二硫键连接 到beta链 (75000Da) (Morley，B。J.和沃尔波特，M。J. (2000) ；S。K.A. 和里德，K。B.M. (1995) ；多兹，A。W.和Sim，R。B.编辑 (1997) ；摩根，B。

P.ed. (2000)).一些链有一个c端精氨酸残基，它可能被血清羧基肽酶部分裂解，导致 额外的异质性。

功能

目还没有已知的C3c的生物学功能。它通过CR1作为辅助因子的作用或胰蛋白 酶样蛋白酶的作用(Lambris，J。D. (1988)).它很快被从循环中清除。

测定

目还没有针对C3c的功能检测方法。ELISA和浊度法用于定量血浆中的 C3c，但C3、C3b和iC3b可能会干扰某些检测。SDS凝胶的蛋白印迹可用于鉴定和定 量的蛋白质和确定链结构。

Iu体内

在补体激活过程中，C3b产生于C3的蛋白水解裂解。在侵袭性补体激活过程中  (在脓毒症和感染部位) 可能会形成高浓度的C3b，但大部分是液体期C3b。在血液中 ，因子H和I迅速裂解C3b形成iC3b。虽然iC3b对胰蛋白酶样酶非常敏感，但它在血浆 或血清中的寿命很长 (半衰期数小时) 。由于血浆中含有过量的蛋白酶抑制剂，因此 游离凝血酶、纤溶酶或其他活性蛋白酶很少，iC3b仍然是iC3b。然而，在血液中，人 类红细胞上的CR1受体诱导了因子I的第三次切割，从而从C3dg中释放C3c(Dodds，a。 W.和Sim，R。B.编辑 (1997) )。

参考文献

Dodds, A.W. ａnd Sim, R.B. editors (1997) Complement. A Practical Approach (ISBN 019963539) Oxford University Press, Oxford.

Lambris, J.D. (1988) The multifunctional role of C3, the third component of complement. Immunol Today. 9:387-93.

来源：https://www.amyjet.com/products/A116.shtml