酶催化化学反应的能力叫酶活力(或称酶活性,active unit)。1961年酶学会议规定:1个酶活力单位是指在特定条件(25℃,其它为适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
 

　　影响因素

　　酶活力可受多种因素的调节控制,从而使生物体能适应外界条件的变化,维持生命活动。没有酶的参与,新陈代谢几乎不可能维持。酶的活性指标采用酶活力单位(由米式方程可知:酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响,也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。

　　(1)酶浓度

　　从米式方程和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出:酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时,酶分子越多,底物转化的速度越快。但事实上,当酶浓度很高时,并不保持这种关系,曲线逐渐趋向平缓。根据分析,这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。

　　(2)底物浓度

　　在生化反应中,若酶的浓度为定值,底物的起始浓度较低时,酶促反应速度与底物浓度成正比,即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后,即使在增加底物浓度,中间产物浓度也不会增加,酶促反应速度也不增加。

　　还可以得出,在底物浓度相同条件下,酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大,其酶促反应速度就大。

　　在实际测定中,即使酶浓度足够高,随底物浓度的升高,酶促反应速度并没有因此增加,甚至受到抑制。其原因是:高浓度底物降低了水的有效浓度,降低了分子扩散性,从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上,生成无活性的中间产物,不能释放出酶分子,从而也会降低反应速度。

　　(3)温度

　　各种酶在适温度范围内,酶活性强,酶促反应速度大。在适宜的温度范围内,温度每升高10℃,酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的适温度不同。如,动物组织中各种酶的适温度为37～40℃;微生物体内各种酶的适温度为25～60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的适温度为62～64℃;巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的适温度为80℃;枯草杆菌的液化型淀粉酶的适温度为85～94℃。可见,一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率,即降低酶促反应速度。

　　适温度在60℃以下的酶,当温度达到60～80℃时,大部分酶被破坏,发生不可逆变性;当温度接近100℃时,酶的催化作用完全丧失。这也就是为何人在发烧时,不想吃东西的原因。

　　(4)pH

　　酶在适pH范围内表现出活性,大于或小于适pH,都会降低酶活性。主要表现在两个方面:①改变底物分子和酶分子的带电状态,从而影响酶和底物的结合;②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性,进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7,催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中,胰蛋白酶的适pH在8左右。

　　(5)激活剂

　　能激活酶的物质称为酶的激活剂。

　　激活剂种类:

　　①无机阳离子,如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等;

　　②无机阴离子,如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等;

　　③有机化合物,如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时,才表现出催化活性或强化其催化活性,这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态,这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。

　　(6)抑制剂

　　能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。

　　对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合,从而降低酶促反应速度,这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制,通过增加底物浓度终可解除抑制,恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后,底物仍可与酶活性中心结合,但酶不显示活性,这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的,增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂,称为非竞争性抑制剂。

　　有的物质既可作为一种酶的抑制剂,又可作为另一种酶的激活剂。

原创作者：上海岑特生物科技有限公司