甘油二酯激酶（diacylglycerol kinase，DgkA）如何能通过这么少的氨基酸残基形成细胞膜锚定以及活性位点，一直以来都是一个迷，近期的一项研究揭示了其晶体结构，从中研究人员发现了这个奥秘。
生物通报道：这种称为甘油二酯激酶的细菌酶是一个“反叛小子”，现在研究人员通过解析大肠杆菌中甘油二酯激酶的晶体结构，揭示了这种酶如何利用其残基附近的环境，完成功能使命的，这极大的促进了我们对于这种蛋白的了解，也有助于从整体上分析完整的膜酶。
来自北京师范大学，加拿大皇后大学的贾宗超教授和郑积敏博士以“Structural biology: Tiny enzyme uses context to succeed”为题，介绍了这项研究成果，并指出激酶是目前研究的*多，和*广泛的的蛋白质家族，但DgkA的相关研究还是带给了我们不少惊喜，这种酶独特的结构和复合活性位点都为激酶研究带来了新的思考。北京师范大学长江学者贾宗超教授，与郑积敏博士一直致力于结构生物学方面的研究，曾破解了一种双功能蛋白：异柠檬酸脱氢酶（ICDH）磷酸激酶/磷酸酶（AceK）及其与底物复合物的晶体结构，从而解析了大肠杆菌和沙门氏菌这类的细菌如何能在低营养环境，比如水环境中生存的调控机制。（专访皇后大学及北京师范大学贾宗超教授：双功能酶新发现）
在*新这篇文章中，他们介绍道，甘油二酯激酶DgkA在进化上独具一格，其完整的膜蛋白从功能和结构上都有别于其他已发现的激酶。DgkA的大小仅为121个氨基酸残基，因此要了解这么小的一个酶如何能跨越细胞膜，并形成功能活性位点，用以承载一个庞大的脂肪底物，和一个水溶性ATP分子，这令科学家们颇为头痛。研究人员解析了大肠杆菌中甘油二酯激酶的晶体结构，从中发现了这种酶如何利用其残基附近环境的奥秘——酶中每个单体都“借用”了“邻居”的组成成分，构成组成性活性位点。这种借来的元件同时具有亲水性和疏水性的氨基酸末端螺旋，能定位在膜和胞质之间界面上，组成了一个关键的催化残基。
而且有趣的是，这种晶体结构与以前通过核磁共振（NMR）获得的DgkA“只有骨架”的结构并不相同，虽然DgkA整体同源三聚体结构是一致的，但是活性位点却存在巨大的差别。这种不同的结构可能反映了两个分析的不同条件，但是由于DgkA同源三聚体的极端热稳定性（可在温度高达100°C下生存），因此要了解其中的转换过程并不容易。DgkA酶巧妙设计了它的活性位点，这比其它种类的酶都要简单，事实上，DgkA结构解析将会为膜蛋白的相关催化机制和构架提出新的研究方向，未来科学家们可以进一步解析这种酶的催化机制，以及调控机理，并深入探讨NMR方法和晶体结构方法之间的分辨率差异。       来源：生物通