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癌症的“双面蛋白”
点击次数：266 发布时间：2013/3/22
一些细胞蛋白具有多种，有时甚至是相反的功能。来自冷泉港实验室的drian Krainer教授和同事们在新研究中发现，致癌蛋白SRSF1也可以通过稳定p53，触动细胞停止生长，阻止癌性增殖，是一种强有力的抑癌蛋白。
SRSF1是一种具有多重功能的蛋白质。人们*初描述它是RNA剪接过程的必要条件。它也被证实与RNA代谢的许多其他过程相关。
Krainer研究小组从前也证实了SRSF1与癌症有关。他们发现，当在永生成纤维细胞或上皮细胞中过表达时，它驱动了转化，使得细胞以癌性方式生长。它还在包括肺癌、乳腺癌等多种肿瘤中显著高表达。
SRSF1还被证实能够穿梭进出细胞核。这表明，它参与了发生在细胞核或细胞质区室中的各种过程。为了调查SRSF1的不同作用，Krainer实验室前研究生Oliver Fregoso发起了一项研究，寻找与SRSF1互作的其他蛋白。
虽然他获得了大量的“目标”，难题的关键在于如何将信号与噪音分别开来，即确定什么是真正的互作，什么不是。进一步的研究揭示，一种称作RPL5的蛋白与SRSF1发生了特异的互作。核糖体是一种由RNAs和蛋白质构成的大型复合体，负责将mRNA翻译成氨基酸，生成蛋白质。RPL5是核糖体的一个组成部分。
*近，Fregoso博士和Krainer实验室的研究生Shipra Das，一起发现SRSF1与RPL5互作，作为一个复合体的组成部分，没有参与它们各自在剪切或核糖体中的作用。他们证实这一复合体阻止了强有力的肿瘤抑制蛋白p53的降解。
然而Krainer研究小组也证实，原代人类成纤维细胞中SRSF1表达增加会抑制它们增殖，触动细胞衰老程序，导致细胞生长阻滞。“这有点让人感觉惊讶，因为我们已经公布了SRSF1是一种致癌蛋白，而在这里我们发现它稳定了一种肿瘤抑制蛋白。但这看起来像是一个癌基因主题：细胞设法通过经受衰老，对它们的活动做出响应。这是一种细胞不增殖的静止状态，”Krainer说。
冷泉港实验室的Scott Lowe在1997年描述了一种称作癌基因诱导衰老（oncogene induced senescence ，OIS）的过程，在这一过程中细胞对致癌压力做出反应导致细胞周期阻滞。这一研究发现首次表明正常细胞具有一种机制，在适当位置发挥作用阻止向癌细胞转化。
通过确定剪切蛋白SRSF1与核糖体蛋白RLP5之间的相互作用，Krainer的新研究还确定了致癌压力与糖核体压力反应之间的关联。研究人员发现它导致了p53激活和细胞生长阻滞。“我们鉴别了癌蛋白SRSF1抑制自身异常活性的一个新机制，”Das说。“发现SRSF1的这一新作用促进了我们对于肿瘤产生及信号通路转变机制的了解，”Krainer补充说。
