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内质网蛋白合成的质量控制
细胞进行蛋白质生产的质量控制对细胞的生存是非常重要的，在内质网中分子伴侣calnexin/calreticulin循环保证只有正确折叠的糖蛋白才能到达它们的目的地。而错误折叠的糖蛋白则通过内质网的蛋白质降解途径（ERAD-ER-associated degradation）进行降解。ERAD使蛋白质被逆向定位到细胞质中，再被蛋白酶解体进行降解。以前发现一个跨膜的缺失甘露糖苷酶活性的alpha类甘露糖苷酶I型蛋白-EDEM（a transmembrane-mannosidase-I-like protein that lacks mannosidase activity）能够加速ERAD的活性。*新发表的两篇文章报道了EDEM在此过程中的准确作用。
N链接多糖Glc1Man9GlcNAc2的糖蛋白能够与calnexin或calreticulin进行结合，由这两个分子伴侣来促进它们的折叠，如果加入葡萄糖则能够干扰这个过程。但当折叠没有完全的时候，游离的糖蛋白或者由糖基转移酶继续糖基化然后由分子伴侣促进折叠，或者被内质网的alpha甘露糖苷酶I作用产生Man8GlcNAc2而将糖蛋白导向ERAD的降解途径。
Nagata ａnd colleagues在篇文章中发现EDEM与跨膜的分子伴侣calnexin作用，而不与可溶性的分子伴侣calreticulin，而且calnexin的跨膜区对它们的相互作用是必需的。研究者用ERAD途径降解的底物NHK（an α1-antitrypsin variant）分析发现，EDEM和NHK与calnexin的结合和底物从calnexin上的释放对于EDEM介导的ERAD途径是必需的。而且EDEM可以通过促进底物从calnexin的释放来加速ERAD途径。
第二篇文章中Molinari et al.发现过表达EDEM的水平不仅仅加速了膜结合的ERAD底物降解，也加速了可溶性的ERAD底物降解。而且当细胞内的EDEM水平降低时ERAD底物降解被减慢了。
他们的工作对于EDEM在内质网蛋白合成过程中的质量控制机制有了初步的探讨。
原创作者：上海顺元生物科技有限公司
